Proteinas

Las proteínas pueden ser de origen animal o vegetal y tienen muchas funciones aunque destaca sobretodo la construcción y reparación de la masa muscular.

Molecularmente las proteínas están constituidas por unidades monoméricas que son los aminoácidos, estos están unidos entre sí por enlaces peptídicos.

Existen 20 aminoácidos diferentes, que dependiendo de la forma, orden o secuencia de unión de sus aminoácidos van a dar lugar a la infinidad de proteínas distintas que existen en la naturaleza.

Tipos de proteínas según la estructura que la componen

Los péptidos son cadenas de 2 a 100 aminoácidos.

Según el numero de aminoácidos se clasifican en: dipéptidos, tripéptidos,… poli péptidos a partir de 10 aminoácidos.

Estos aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos formando largas cadenas peptídicas, las proteínas son cadenas de más de 100 aminoácidos o más de dos cadenas polipeptídicas.

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles denominados: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

Cada una de ellas informa de la disposición de la anterior en el espacio. Todas las proteínas presentan estructura primaria y secundaria, pudiendo estar ausente la terciaria y cuaternaria.

  • Primaria: Corresponde a la secuencia de aminoácidos de la cadena peptídica.
    ndica que aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran.
  • Secundaria: Tiene una configuración espacial estable que se mantiene mediante puentes de hidrogeno entre los aminoácidos que la forman.
    Existen dos posibles configuraciones espaciales posibles:

    • Hélice alfa: Se establecen puentes de hidrógeno entre los aminoácidos situados cada 4 aminoácidos.
    • Lámina plegadab y Hélice de colágeno (solo una hélice): En este caso la cadena peptídica se asocia formando cadenas en zig-zag.
      Se unen por enlaces de hidrógeno como en el caso de la hélice.
  • Terciaria: La estructura terciaria resulta del plegamiento de la estructura secundaria, lo que es característico de cada proteína .Este nivel estructural determina su actividad biológica.
    Esta estructura se puede plegar de diferentes maneras: conformación globular, se une la hélice alfa con la lámina plegada beta (ej. Albúmina) o conformación fibrosa (ej. Colágeno).
  • Cuaternaria: Es el resultado de la asociación de dos o más cadenas polipeptídicas que pueden ser iguales o diferentes entre sí. Un ejemplo sería la hemoglobina con 4 cadenas y anticuerpos con 4 cadenas también.
    Por ejem. Dos estructuras terciarias que se asocian conforman una estructura cuaternaria.

Tipos de proteínas según su clasificación

La clasificación de las proteínas puede establecerse tomando como criterio su composición, forma o estructura y solubilidad.

  • Holoproteinas: Están formadas solo por aminoácidos, y existen dos tipos.
    • Fibrosas (Ej. La carne): Este tipo de proteínas se caracteriza por su baja solubilidad, tiene una estructura fina rígida y alargada, su función es estructural como el colágeno, la queratina, fibrina, elastina. Prácticamente no digeribles.
    • Globulares (Ej. Pescado): Hidrosolubles, de forma esférica y compacta, tienen una función dinámica en los fluidos corporales, de fácil digestión, y se desnaturalizan con facilidad. Un ejemplo de este tipo de proteínas es la hemoglobina, albumina, gluteninas, Histonas etc.
  • Heteroproteinas: Son proteínas complejas formadas por una parte proteica y otra parte no proteica (grupo prostético).
    • Glucoproteinas: El grupo prostético es un glúcido. Ej. Inmunoglobulinas
    • Lipoproteínas: El grupo prostético es un lípido. Ej. HDL, LDL.
    • Fosfoproteínas: El grupo prostético es el ácido fosfórico. Ej. Caseína de la leche.
    • Cromoproteínas: son las que llevan unido un pigmento que puede ser de dos tipos porfirínico y no porfirínico. Ej. La hemoglobina con 4 cadenas polipeptídicas unidas a un grupo Hemo.

Desnaturalización de las proteínas

Es la pérdida de la estructura y en consecuencia de la función de la proteína pero se mantiene la estructura primaria. Esto es debido a que los enlaces que mantienen la conformación globular se rompen y la proteína deja de ser soluble en agua y precipita.La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos. Cambios de pH o variaciones de la temperatura son dos ejemplos de desnaturalización de las proteínas.

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